蛋白质(一)
看穿蛋白质从氨基酸到四级结构的折叠密码,搞清结构决定功能的逻辑与前沿边界
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蛋白质(一)
看穿蛋白质从氨基酸到四级结构的折叠密码,搞清结构决定功能的逻辑与前沿边界
根据元素百分组成和相对分
只写'碳72%、氢12%、氧16%'——这种'只有结果、没有配方'的题,怎么反推出分子长什么样?
食材占比=元素百分比;总菜量=Mr;菜的份数=n
利用氮含量估算蛋白质含量
食物标签上的蛋白质数字,实验室其实先测的是氮——再换算过来的。这个换算靠什么?为什么有时不太准?
金沙里金是小比例、氮在蛋白里也是,按比例反推整体量
从微观结构分析蛋白质性质
前两页我们把蛋白质当作一个整体看组成、算含量。但同样的元素比例,蛋白质为什么能承担催化、运输、防御等截然不同的功能?答案藏在它的微观结构里。
少量字母可拼出无数单词和文章;同理,20来种氨基酸的不同排列构成功能各异的蛋白质
蛋白质的变性
上页我们从微观结构分析了蛋白质性质,知道它的功能依赖精妙的三维折叠。那如果这个折叠被破坏会怎样?——这就是蛋白质变性。
纸鹤由特定折痕撑起形状;揉皱后纸还是那张纸,但不再是纸鹤——对应一级结构不变、空间结构破坏、功能丧失
蛋白质
鸡蛋、肉类里的『蛋白质』,最终都被肠道拆成氨基酸才被吸收。那么完整的蛋白质分子本身是什么?化学家不关心营养标签,只关心它由什么、如何『搭建』出来的分子机器。
积木种类与拼接顺序决定建筑的形状功能,正如氨基酸序列决定蛋白质的结构与功能
氨基酸
蛋白质分子动辄上千原子,要看清它的行为,得先回到最小结构单元——氨基酸。这一页我们就把镜头拉到最近,从砖头看起。
20种不同形状的积木,靠凸榫互相咬合,拼出千变万化的蛋白质
酶
上页提到蛋白质变性会失去功能——反过来想,正因为蛋白质有精密的三维结构,它才能执行催化任务。酶,就是蛋白质最经典的功能体现:生物体内绝大多数化学反应,都靠酶来加速。
一人只干一道工序(特异性);效率远超普通机器(高效性);靠工头与请假制度调度产量(活性调控)
α-氨基酸
上页说蛋白质由氨基酸连成,但氨基酸有几百种,构成蛋白质的只有一类——α-氨基酸。它们有什么特殊结构?为什么偏偏是它们?
两端接口统一(α-NH₂ 和 α-COOH),R 基是顶上的装饰件,决定个性
必需氨基酸
上页我们认识了 20 种 α-氨基酸,人体要用它们拼出上万种蛋白质。但人体只能合成一部分——有些氨基酸像必须从外面买回来的食材,自己造不出来。这页分清:哪些必需、为何必需。
葱姜能自己种,但花椒、八角必须外购;少任何一种都做不出那个味道——决定整道菜的'上限'。
氨基酸的两性
上一节认识了 α-氨基酸:骨架上同时挂着 -NH2 和 -COOH。一个碱性、一个酸性,氨基酸为什么非要把两个“对手”装在同一分子里?这就是这一节要回答的问题。
-NH2是H+入口(接受质子=碱性反应),-COOH是H+出口(释放质子=酸性反应)
成肽反应
氨基酸各有α-羧基和α-氨基,那它们是怎么'手拉手'连成蛋白质的?关键在于一次失水的缩合反应。
一节脱掉OH,另一节脱掉H,水落地,挂钩扣上
肽键
前一页两个氨基酸脱水缩合后「手拉手」连在了一起。它们到底是怎么抓住彼此的?又为什么让蛋白质长链有了确定的形状?答案藏在那个把它们锁死的「卡扣」——肽键里。
每焊一个点,相邻两节链就被锁在同一平面内,且不能自由转动
二肽与多肽
上一页我们看到两个氨基酸之间能形成肽键。如果继续往两头接,肽键就会越连越多——这就是多肽。但接多少才算蛋白质?这条线其实没那么清晰。
每颗珠子对应一个氨基酸残基,连接线就是肽键,两端是N端和C端
蛋白质的元素组成
前页用氮含量反推蛋白质:为什么偏偏是氮?因为氮是蛋白质区别于糖和脂肪的化学指纹。
籍贯不能代表全部,但能看出地域;氮稳定,是蛋白质标志
本节要点
- ✓蛋白质的氮含量约16%,是凯氏定氮法的化学基础
- ✓氨基酸因-NH2与-COOH而具两性,pH决定解离形态
- ✓肽键由-COOH与-NH2脱水缩合而成,具有部分双键特征
- ✓变性仅破坏空间结构,肽键完整,双缩脲反应仍阳性
- ✓8种必需氨基酸需从食物摄取,人体无法自行合成
课后思考
先自己想,再对比下面的思考路径——开放问题没有标准答案,重在思路。
参考答案不矛盾。变性主要破坏二级、三级、四级结构,而一级结构(由肽键维系的氨基酸序列)保持完整。营养取决于氨基酸种类与顺序,故变性基本不影响营养。
参考答案会偏高。非蛋白氮也贡献氮元素,按 16% 反算会被全部计入蛋白质,使结果虚高。要规避,需先分离非蛋白氮或改用更特异的方法(如氨基酸分析)。
参考答案耐热性由序列决定。嗜热菌酶的特定序列折叠出更多盐桥、更紧密的疏水核心等更稳定的高级结构,抵抗热变性——结构由序列决定,结构决定稳定性。